« octobre 2020 »
28 29 30 1 2 3 4
5 6 7 8 9 10 11
12 13 14 15 16 17 18
19 20 21 22 23 24 25
26 27 28 29 30 31 1
Tous les évènements de Physique à venir

Tous les évènements de Biologie / Chimie à venir

Tous les évènements à venir

Les évènements relevant de la Physique et de la Biologie / Chimie sont représentés en turquoise

Adsorption of lactococcal phages to the host cell wall : the structures and functions of their baseplates

Vendredi 4 avril 2014 11:00 - Duree : 1 heure
Lieu : Salle des séminaires de l’IBS - 6 rue Jules Horowitz - Grenoble

Orateur : Christian CAMBILLAU (Laboratoire Architecture et Fonction des Macromolécules Biologiques (AFMB), Marseille)

Siphoviridae, the most abundant viral family on earth, infects bacteria as well as archaea. All known siphophages infecting gram+ Lactococcus lactis possess a baseplate at the tip of their tail, involved in host recognition and attachment. We have reported the analysis of p2 phage baseplate structure by X-ray crystallography and electron microscopy and we proposed a mechanism for its activation during attachment to the host cell. This 1 MDa, E.coli-expressed baseplate is composed of three protein species, including six trimers of the receptor binding protein (RBP). RBPs host-recognition domains point upwards, towards the capsid, in agreement with the electron-microscopy map of the virion. In the presence of Ca2+, a cation mandatory for p2 infection, the RBPs rotated 200° downwards, presenting their binding sites to the host, and a channel opens at the bottom of the baseplate for DNA passage. In contrast, phage TP901-1 BP harbors 54 RBPs to mediate host anchoring. The crystal structure of TP901-1 BP (MW 1.8 Mda) has been solved at 3.9 resolution. It exhibits an infection-ready conformation, independant of Ca2+, and differs strikingly from lactococcal phage p2. The comparison of several Siphoviridae structures uncovers a close organization of their central core, while striking differences occur at the periphery of their BPs, leading to different mechanisms of host recognition and infection.

Contact : odile.kaikati@ibs.fr

Discipline évènement : (Biologie / Chimie)
Entité organisatrice : (IBS)
Nature évènement : (Séminaire)
Evènement répétitif : (Séminaire IBS)
Site de l'évènement : Polygone scientifique

Prévenir un ami par email

Télécharger dans mon agenda

Cafés sciences de Grenoble | UdPPC de Grenoble | Sauvons Le Climat | Cafe des sciences de Vizille
Accueil du site | Secretariat | Espace privé | Suivre la vie du site RSS 2.0 : Tous les evenements Suivre la vie du site RSS 2.0 : Evenements de Physique Suivre la vie du site RSS 2.0 : Evenements de Biologie & Chimie