Bases moléculaires de l’adaptation piézophile : études structurales et biochimiques d’enzymes clés du métabolisme provenant d’archées et de bactéries isolées dans les fonds marins
Vendredi 19 décembre 2014 14:00
- Duree : 2 heures
Lieu : Salle des séminaires de l’IBS - 71, avenue des Martyrs - Grenoble
Orateur : Soutenance de Thèse de Louise LASSALLE (IBS/ELMA)
L’exploration récente des fonds marins a révélé l’existence d’une vie microbienne abyssale bien plus diverse et abondante que l’état de nos connaissances sur les limites du vivant ne le laissait penser. Ainsi on estime que plus de 60 % de la biosphère subit des conditions de pression jugées a priori défavorable au fonctionnement de la machinerie cellulaire. Ces pressions peuvent atteindre 1000 bars dans les fosses sous-marines les plus profondes. La découverte récente de Pyrococcus yayanosii CH1, premier organisme hyperthermophile et piézophile strict, a relancé la question de l’adaptation aux fortes
pressions.
Au cours de cette thèse cette question de l’adaptation à la haute pression a été abordée à travers les protéines par l’étude de deux familles enzymatiques, les malate déshydrogénases et les glyoxylate
hydroxypyruvate réductases, provenant d’organismes piézophiles et non piézophiles.
Les études comparatives associant enzymologie, biophysique et cristallographie des protéines présentées dans cette thèse révèlent des différences de comportements significatives vis à vis de la pression, chez des protéines d’une même famille enzymatique. Nos analyses montrent que ces différences portent sur des aspects distincts de la dynamique fonctionnelle des protéines. Nous montrons donc ainsi que la pression peut potentiellement représenter un paramètre discriminant susceptible de faire l’objet d’une adaptation.
Le travail réalisé a permis de poser les bases d’une méthode de comparaison exhaustive des propriétés des protéines vis à vis de la pression afin de détecter les traces d’une adaptation piézophile sur d’autres systèmes protéiques.
Contact : ibs.seminaires@ibs.fr
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